De ce ar putea o curbă de disociere a oxigenului să fie sigmoidală?

De ce ar putea o curbă de disociere a oxigenului să fie sigmoidală?
Anonim

Deoarece este asociat cu legarea de oxigen prin cooperare.

NONCOOPERATIVE VS. SINDICATEA COXERATIVĂ A OXIGENULUI

Legarea necooperantă a oxigenului este frecvent asociată cu mioglobina. Este un monomer. Are o hiperbolic oxigen și nu are legătura de oxigen în cooperare. Acest lucru este descris ca:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2)) / ("K" _D +

Unde # "Y" # este saturația fracționată (axa y), # "P" _ (O_2) # este presiunea parțială a oxigenului în # "Torr" # (axa x) și # "K" _D # este constanta de disociere a evenimentelor de legare. # "K" _D # este mai mică pentru afinități de legare mai mari.

Legarea obligatorie a oxigenului este în esență un efect în care afinitatea de legare a oxigenului poate Schimbare în funcție de cantitatea de oxigen legată, iar acest lucru este descris prin intermediul a sigmoidal curbă obligatorie.

HEMOGLOBINĂ

Hemoglobină, an # # Alpha_2beta_2 heterotetramer, este prim exemplu pentru curbele de legare sigmoidală a oxigenului. Curba de legare este definită ca:

# "Y" (O_2) = ("P" _ (O_2) ^ n) / ("P" _50 ^ n +

Unde # "Y" # este saturația fracționată (axa y), # "P" _ (O_2) # este presiunea parțială a oxigenului în # "Torr" # (Axa x), # "P" _50 # este presiunea parțială a oxigenului când # "K" _D = "P" _ (O_2) #, și # "K" _D # este constanta de disociere a evenimentelor de legare. #n <= 4 # pentru hemoglobină și # "K" _D # este mai mică pentru afinități de legare mai mari.

Iar curba de legare arată ca:

SINDICATEA COXERATIVĂ A OXIGENULUI

Practic, legătura de cooperare cu oxigen înseamnă că la scăzut cantitățile de oxigen, afinitatea de legare este scăzut și saturația fracționată este, de asemenea scăzut , în același timp, la înalt cantitățile de oxigen, afinitatea de legare este înalt și saturația fracționată este, de asemenea înalt .

Acest lucru este minunat deoarece hemoglobina poate lega bine oxigenul atunci când există multe lucruri în jur și o eliberează bine atunci când nu există mult oxigen în jur. Acest lucru îl face mai ușor pentru a-și îndeplini slujba oxigen de transport de proteine.

Non-matematic, acest lucru poate fi descris prin observarea că oxigenul este a efector / regulator homotypic, deci odată ce se leagă de # "Fe" ("II") # centru în heme și fierul se mișcă în jos #0.6# Angstromii în planul hemei, în apropiere # "Fe" ("II") # site-uri obligatorii să imite schimbarea conformațională și, astfel facilita legarea mai multor oxigen.